Créditos ECTS Créditos ECTS: 4.5
Horas ECTS Criterios/Memorias Horas de Tutorías: 1.5 Clase Expositiva: 20 Clase Interactiva: 17 Total: 38.5
Lenguas de uso Castellano, Gallego
Tipo: Materia Ordinaria Grado RD 1393/2007 - 822/2021
Departamentos: Bioquímica y Biología Molecular, Química Orgánica
Áreas: Bioquímica y Biología Molecular, Química Orgánica
Centro Facultad de Biología
Convocatoria: Segundo semestre
Docencia: Con docencia
Matrícula: Matriculable
• Enumerar las estrategias y métodos más comunes en ingeniería de proteínas.
• Identificar las aplicaciones prácticas de la ingeniería de proteínas en biotecnología.
• Distinguir los métodos de representar las estructuras de biomoléculas y saber utilizar el software para su análisis.
• Identificar los factores que influyen en el plegamiento de proteínas.
Clases Expositivas
• Introducción a la ingeniería de proteínas.
• Fundamentos de estructura de proteínas. Estructura y propiedades de los aminoácidos, análisis conformacional. Plegamiento de proteínas: Termodinámica y cinética de plegamiento.
• Métodos de determinación de proteínas. Bases de datos estructurales y software para representación de estructuras de biomoléculas.
• Interacciones principales que estabilizan elementos de estructura secundaria y estructura terciaria. Diseño de hélices α. Diseño racional de proteínas.
• Evolución dirigida de Proteínas: mutagénesis y recombinación. Métodos de screening de proteínas evolucionadas.
• Casos representativos de proteínas modificadas.
Seminarios
• Exposición de trabajos por parte del alumnado de casos reales de ingeniería y evolución de proteínas.
Aula de informática
• Representación y estudio de estructuras de biomoléculas. Uso del programa UCSF Chimera (https://www.cgl.ucsf.edu/chimera/ ).
• Uso de bases de datos estructurales (PDB, https://www.rcsb.org/).
• Uso de servidores de modelización (ROSIE, https://rosie.graylab.jhu.edu/, ROSIE es una interfaz web para el paquete de software Rosetta 3.x de modelado molecular que proporciona herramientas probadas experimentalmente y en rápida evolución para la predicción de estructuras tridimensionales y el diseño de alta resolución de proteínas), y AlphaFold 3 (https://golgi.sandbox.google.com/about, AlphaFold es un servicio web que puede generar predicciones altamente precisas de estructuras biomoleculares de proteínas).
• Uso del servidor Swissmodel para analizar variantes de proteínas.
• Afianzamiento de conceptos estructurales mediante resolución de problemas en el programa FoldIt (https://fold.it/). FoldIt, es un popular juego científico en línea, en el que los jugadores utilizan los principios del plegamiento de proteínas para permitirles resolver las estructuras 3D de las proteínas. La versión educativa consta de 29 rompecabezas divididos en 9 niveles que guían al estudiante a través de un conjunto estándar de temas en la enseñanza de la bioquímica, que incluyen interacciones atómicas, el efecto hidrofóbico, aminoácidos, estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria, unión y plegamiento de proteínas.
Pruebas periódicas
• Como parte del proceso de evaluación continua y para hacer un seguimiento de la asistencia y adquisición de conocimientos por parte del alumnado, se realizarán periódicamente pequeños controles tipo test (unos 10 minutos de duración) al inicio de algunas clases expositivas.
Tutorías de grupo
• Refuerzo de los contenidos de la asignatura a través de presentaciones o discusión de temas relacionados con la asignatura en el contexto de la biotecnología.
Examen
• Como parte de la evaluación (70% de la nota final) se realizará un examen en las fechas indicadas en la programación anual. El examen constará de dos partes, correspondientes a los fundamentos estructurales y técnicas bioquímicas de ingeniería de proteínas.
• V. Köhler (Ed.) Protein Design, Methods and Applications in Methods in Molecular Biology, 2014 Humana Press.
• K. J. Jensen (Ed.). Peptide and Protein Design for Biopharmaceutical Applications, 2009 John Wiley & Sons.
• E Buxbaum, Fundamentals of Protein Structure and Function, 2007 Springer.
• C. Köhrer, U. L. RajBhandary (Eds.). Protein Engineering in Nucleic Acids and Molecular Biology series no. 22, 2009, Springer.
• P. Kaumaya, Protein Engineering, 2012, InTech.
Competencias
• Comp01: Que los estudiantes tengan la capacidad de reunir e interpretar datos relevantes (normalmente dentro de su área de estudio) para emitir juicios que incluyan una reflexión sobre temas relevantes de índole social, científica o ética.
• Comp02: Que los estudiantes sean capaces, tanto por escrito como de forma oral, de debatir y de transmitir información, ideas, problemas y soluciones relativos a la Biotecnología a un público tanto especializado como no especializado/general.
• Comp03: Que los estudiantes hayan desarrollado aquellas habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores con un alto grado de autonomía.
• Comp04: Que los estudiantes sepan aplicar los conocimientos teóricos-prácticos adquiridos en el grado de una forma profesional y sean competentes en el planteamiento/resolución de problemas, así como en la elaboración/defensa de argumentos tanto en contextos académicos como profesionales relacionados con la innovación y la industria biotecnológica.
• Comp05: Estudiar y aprender de forma autónoma, con organización de tiempo y recursos, nuevos conocimientos y técnicas en Biotecnología y adquirir capacidad para trabajar en equipo.
Habilidades y Destrezas
• H/D01: Pensar de forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas con razonamiento crítico.
• H/D02: Buscar, procesar, analizar/interpretar y sintetizar información y resultados relevantes procedente de diversas fuentes y obtener conclusiones en temas relacionados con la Biotecnología.
• H/D03: Organizar y planificar su trabajo.
• H/D04: Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes.
• H/D06: Mantener un compromiso ético, así como un compromiso con la igualdad y la integración.
• H/D11: Comprender y saber aplicar los principios físico-químicos de los procesos biológicos con aplicación en Biotecnología, así como las principales herramientas utilizadas para investigarlos.
• H/D12: Saber aplicar las técnicas instrumentales y los protocolos de trabajo en un laboratorio, aplicando las normativas y técnicas relacionadas con seguridad e higiene, gestión de residuos y calidad.
Conocimientos/Contenidos
• Con01: Conocer los conceptos, métodos y resultados más importantes de las distintasvramas de la Biotecnología.
• Con04: Conocer las técnicas que permiten determinar las propiedades de las proteínas y ser capaz de analizar y manipular su estructura de acuerdo con su aplicación en Biotecnología.
• La docencia expositiva e interactiva (incluídas las prácticas) será presencial. Excepcionalmente, la docencia presencial se podrá combinar con la docencia virtual hasta un máximo del 10% de las horas totales de la materia.
• Clases expositivas. El profesor desarrollará el contenido del programa haciendo uso de ejercicios y ejemplos prácticos que ilustren los conceptos explicados. Se combinarán las explicaciones con materiales de la bibliografía, así como de referencias de revistas científicas.
• Seminarios y Tutorías en grupo. Los alumnos expondrán individualmente trabajos sobre casos reales de diseño y evolución de péptidos y proteínas en los seminarios. Se incentivará que los alumnos participen activamente en los seminarios a lo largo del todo el curso, siendo esta participación uno de los criterios de evaluación. Se podrán plantear problemas para que el estudiante intente resolverlos de forma autónoma, entregando su solución al profesorado con antelación a las clases de seminario en que se resolverán. En dichas clases, los alumnos expondrán sus soluciones, encargándose el profesor de resolver las dudas y dificultades que se planteen. Ocasionalmente, en los seminarios también se propondrán ejercicios breves para resolver en el momento, que se tendrán en cuenta en la evaluación.
• Tutorías individuales. Las tutorías serán fundamentalmente de carácter presencial, si been podrán realizarse parcialmente de manera virtual. Se hará un seguimiento más próximo al trabajo del alumno, reforzando la docencia oficial con tutorías personales según las necesidades de cada estudiante.
• Clases prácticas en el aula de informática. Dos sesiones en las que los estudiantes podrán familiarizarse con diversas herramientas utilizadas para la representación estructural de biomoléculas, las bases de datos más relevantes, así como algún software para el diseño de proteínas. Las prácticas de informática podrán ser en modalidad virtual, en todo caso con un máximo del 25% de las horas prácticas de la materia.
• Aula virtual (Moodle). La asignatura contará con un aula virtual en la que se incluirá todo el material de apoyo docente del curso, los calendarios, enlaces a páginas de interés, etc. Esta plataforma también contiene foros de discusión y correo interno lo que proporciona una excelente comunicación entre profesores y estudiantes.
1. Criterios generales
• Los criterios de evaluación serán los mismos para todo el alumnado en ambas convocatorias.
2. Asistencia y participación
• La asistencia a clases teóricas, seminarios y clases prácticas (laboratorio y aula de informática) es obligatoria, salvo causas justificables.
• La asistencia al examen final es obligatoria para aprobar la asignatura. Así mismo, la presentación de todas las actividades individuales y colectivas (cuestionario de prácticas individual y trabajo en grupo) es obligatoria para todo el alumnado (excepto para aquellos estudiantes con dispensa oficial) y requisito para aprobar la materia.
3. Evaluación continua (30% de la nota final)
• La evaluación continua combina actividades presenciales (trabajo en equipo, exposiciones, resolución de problemas en clase) y actividades en línea (uso de Aula Virtual-Moodle y Microsoft Teams).
• Se realizarán controles tipo test (aprox. 10 minutos) al inicio de algunas clases para valorar la asistencia y el aprendizaje.
• La nota de evaluación continua solo se sumará a la nota del examen final si la calificación de dicho examen es igual o superior a 4.0 (sobre 10).
• Resultados de aprendizaje evaluados en la evaluación continua: Comp01, Comp02, H/D01, H/D02, H/D03, H/D04, H/D06, H/D11, H/D12.
4. Examen Final (70% de la nota final)
• El examen final cubrirá todos los contenidos de la materia, incluyendo los impartidos en las clases prácticas y tutorías. Resultados de aprendizaje evaluados en el examen: Comp03, Comp04, Comp05, H/D01, H/D02, H/D03, H/D04, H/D06, H/D011, H/D012, Con01, Con04.
• El examen final constará de dos partes correspondientes a la docencia de cada uno de los bloques de la asignatura. Para aprobar el examen final será necesario superar en cada una de las dos partes del examen la nota mínima de corte establecida.
• Para los casos de realización fraudulenta de ejercicios o pruebas será de aplicación el recogido en la “Normativa de evaluación del rendimiento académico dos estudiantes y de revisión de cualificaciones” que se puede consultar en el siguiente enlace: https://bit.ly/3btFiUI.
Trabajo personal, 72 h
Es importante destacar que el trabajo personal del alumno tiene que ser continuado a lo largo de la asignatura, pues se trata de una materia en la que los contenidos que se imparten a medida que avanza el programa se fundamentan en los conocimientos adquiridos en los temas previos.
Jose Manuel Martinez Costas
- Departamento
- Bioquímica y Biología Molecular
- Área
- Bioquímica y Biología Molecular
- Teléfono
- 881815734
- Correo electrónico
- jose.martinez.costas [at] usc.es
- Categoría
- Profesor/a: Catedrático/a de Universidad
Rebeca Garcia Fandiño
- Departamento
- Química Orgánica
- Área
- Química Orgánica
- Categoría
- Profesor/a: Titular de Universidad
Marco Eugenio Vazquez Sentis
Coordinador/a- Departamento
- Química Orgánica
- Área
- Química Orgánica
- Teléfono
- 881815738
- Correo electrónico
- eugenio.vazquez [at] usc.es
- Categoría
- Profesor/a: Catedrático/a de Universidad
| Martes | |||
|---|---|---|---|
| 09:00-10:00 | Grupo /CLE_01 | Castellano | Aula 08. Louis Pasteur |
| 25.05.2026 10:00-14:00 | Grupo /CLE_01 | Aula 04.James Watson y Francis Crick |
| 08.07.2026 10:00-14:00 | Grupo /CLE_01 | Aula 03. Carl Linneo |